Virus LBL 상호확산 정렬

경쟁적 폴리전해질 상호확산을 통한 3단계 자발적 2D 바이러스 단층 형성으로, M13-bacteriophage-scaffold를 LPEI-PAA-multilayer 기재 위에 정렬된 단층으로 조립한다. peptide-templated-nanoparticle-assembly 및 IDP-omni-adhesive-coating과 형제 관계에 있는 메커니즘이다.

• 1단계 — 음전하를 띤 M13(~14,000,000 Mw)이 얇은 LPEI/PAA 기재 (<5 nm, <10 nm) 위에 무작위로 흡착된다.
• 2단계 — 교대 LPEI/PAA 적층이 경쟁적 전하 치환을 유도한다: LPEI는 바이러스 외피보다 PAA와 우선적으로 복합체를 형성하며(LPEI 전하밀도 3–4 e⁻ nm⁻¹ ≫ M13 캡시드 pH ~5에서 서브유닛당 1–1.5 e⁻; Yoo et al., Nat. Mater. (2006) p. 237 참조), 이에 따라 바이러스가 점진적으로 표면으로 "부상"한다.
• 3단계 — 강직 막대형 액정의 상호 반발이 2D 네마틱 정렬을 유도하며, Möbius (s = ±1/2) 및 나선형(s = ±1) 결함선 결함이 관찰된다( Yoo et al., Nat. Mater. (2006) p. 238 참조).

표면 밀도는 pH를 통해 1–100 viruses μm⁻² 범위로 조절 가능하다: ~60 (pH 4.8), ~25 (pH 5.15), ~10 (pH 5.5) (Yoo et al., Nat. Mater. (2006), Fig. 4b–d 참조). 정렬된 단층은 생광물화 스캐폴드로 기능한다(tetraglutamate-p8 → AuNP/Co 나노선 배열; GaN-결합 p8 → GaN 나노선 박막) — M13-bacteriophage-scaffold 참조. 또한 정렬된 단층은 자립형 LPEI-PAA-multilayer 위에 10 cm 규모로 조립되어 Co₃O₄-virus-nanowire 전극을 제작하는 데 사용된다(이론값의 94% 레이트 성능 @ 1.12 C; Nam et al., Science (2006), Fig. 4D 참조).

정량적 pH / 이온화도 / FRAP 기반 (Yoo 2008, ACS Nano)

LPEI의 이온화도(pKa ≈ 5.5)는 분자 수준의 조절 변수이다: 조립 pH를 3.0에서 5.0으로 높이면 이온화도가 ~80%에서 ~40%로 감소하여, 이온성 가교 밀도가 낮아지고 비결합 상태의 이동 가능한 LPEI 세그먼트 풀이 확장된다(FTIR 피크 3300 / 1610 cm⁻¹; Yoo et al., ACS Nano (2008), Fig. 5 참조). pH 5의 LPEI/PAA 위에서 FITC-M13에 대해 수행한 FRAP으로부터 바이러스 측방 확산 계수 D = 1.17 × 10⁻⁹ cm²/s(τ½ = 750.7 s, γ = 0.88; Yoo et al., ACS Nano (2008), Fig. 7 참조)가 얻어지며, 이는 전형적인 상호확산 폴리전해질의 이동도(cf. PLL/HA D = 2.2 × 10⁻⁹ cm²/s, Picart 2005, 별개의 시스템)와 일치하여, 바이러스 운동이 LPEI 매트릭스에 종속됨을 확인해 준다.

밀도 불일치(표기됨): Yoo 2008은 pH 4.8에서 ~40 viruses/μm²를 보고하지만(Fig. 2C), Yoo 2006은 동일한 pH에서 ~60 viruses/μm²를 보고한다(Fig. 4). 동일 연구진/시스템에서 2년의 간격을 두고 발표된 결과이며, contradicts 엣지로 기록하고 두 값 모두 보존한다.

분리 조립 방식 (Yoo 2008, Nano Lett.)

두꺼운 PEM 임계값이 LbL 동시 적층 단계와 무관한 독립적 게이트로서 정렬을 제어함이 확인되었다: PEM을 먼저 완전히 적층한 후(>100 nm / ≥10.5 BL), 바이러스를 별도로 첨가한다. 이 분리 방식은 생물학적 구성 요소가 도입되기 전에 템플릿에 대한 solvent-assisted-capillary-molding 패터닝을 가능하게 하며("추가적 이점"; Yoo et al., Nano Lett. (2008) p. 1082 참조) → patterned-viral-monolayer-array로 이어진다.

S-층 단백질로의 일반화 (Yeo 2012)

M13 바이러스에 대해 여기서 문서화된 LPEI 상호확산-이동도 개념은 SbpA 세균 S-층 단백질로 확장된다(Yeo et al., ACS Macro Letters (2012) 참조): 동일한 pH 4.7 LPEI 표면에서 대면적 정렬 조립이 이루어지며 (SbpA-2D-crystal-array, ~8 μm p4 패치), 냉동-LPEI(pH 3.0)는 두 시스템 모두에서 조립을 억제한다. 이 단백질 결정화 변형은 네마틱 단층이 아닌 결정성(p4) 배열을 형성하기 때문에, 독자적인 메커니즘인 surface-mobility-directed-protein-crystallization으로 별도 취급한다.